Tentang Enzim

Enzim adalah protein yang khusus disintesa oleh sel hidup untuk mengkatalisa reaksi yang langsung didalamnya. Oleh karena itu reaksi itu banyak sekali, maka biokatalisator yang membentuk jumlah maupun jenisnya tak terhitung banyaknya. Untuk aktifitasnya kadang-kadang enzim itu membutuhkan kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan besar molekul cukup tinggi, atau logam. Fungsi logam pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Kecepatan gerak pada enzim dapat diukur dari jumlah substrat yang berkurang.

Enzim tersusun atas protein, oleh karena itu pengaruh pH berhubungan erat dengan sifat asam-basa yang dipunyai oleh protein. Pengaruh reaksi sebagian besar naik, dengan kenaikan suhu sampai batas tertentu. Setiap naik 10*C kecepatan reaksinya naik dua kali. Suhu mempunyai dua pengaruh yang saling berlawanan terhadap aktivitas enzim. Pertambahan suhu akan menaikkan aktivitas enzim, sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim. Pada umumya suhu berada pada 50-60*C(Martoharsono, 1984)

Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksinya.

Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dinyatakan mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Girinda, 1990)

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat, bekerja dengan urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan molekul nukleat. Reaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. Diantara sekelompok yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang diterima. Melalui aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan(Lehnninger, 1995)

Fungsi penting dari enzim adalah sebagai biokatalisator, reaksi kimia secara kolektif membentuk metabolisme perantara sel, suatu bagian yang sangat kecil dari suatu molekul besar protein enzim sangat berperan untuk katalis reaksi. Bagian yang kecil ini dinamakan bagian aktif enzim. Aktivitas katalik enzim dapat ditentukan juga melalui struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.

Enzim disini mempunyai peranan katalis dalam menurunkan aktivitas dari reaksi energi. Aktivasi dapat diartikan sebagai sejumlah energi atau kalori yang diturunkan oleh suatu mol zat pada temperatur tertentu untuk membawa molekul kedalam aktifnya atau keadaan aktivnya(Wirahadikusuma, 1989)

Enzim terdiri atas dua bagian, yaitu koenzim dan apoenzim. Koenzim dan apoenzim membentuk haloenzim yang merupakan enzim aktif. Tanpa adanya koenzim, enzim menjadi tidak aktif(Winarno, 1983).

Berdasarkan macam reaksi yang dikatalisa, enzim dapat dikelompokkan dalam 6 jenis, yaitu oksidoreduktase, transferase, hididase, lipase, isomerase, dan lipase. Enzim memerlukan komponen kimia bagi aktivitasnya, komponen ini disebut kofaktor-kofaktor berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim(Harpet, 1979).

Fungsi enzim antara lain(Martoharsono, 1998):
a. menurunkan energi aktivasi
b. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya
c. mengendalikan reaksi

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim(Poedjiati, 1994):
a. Konsentrasi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
b. Konsentrasi substrat
Dengan konsentrasi enzim yang tetap, perubahan substrat akan menambah kecepatan reaksi.
c. Suhu
Kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi, sehingga bagian aktifnya terganggu, akibatnya konsentrasi spesifik enzim berkurang dan kecepatan reaksinya turun.
d. Penagruh pH
Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya, enzim dapat terbentuk ion(+) atau (-) atau bermuatan ganda (switter ion). pH dapat menyebabkan proses denaturasi yang dapat mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.
e. Pengaruh inhibitor
Dapat berupa hambatan inversibelyang disebabkan oleh terjadinya destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih, yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing dan tak bersaing.

Karena sifat enzim yang unik, maka penggunaan katalis ini meningkat dalam bidang industri dan biokimia klinik (Page, 1985):
1. Enzim dapat didiagnosa klinik
Enzim dapat digunakan dalam diagnosa klinik dengan dua cara:
– sebagai indikator penyakit
– sebagai pereaksi uji untuk mengetahui konsentrasi metabolik
2. Enzim dan teknologi pangan
Penggunaan yang cepat dikarenakan dua sifat unik dari enzim:
– enzim sangat spesifik dan efisien
– enzim berfungsi pada atau dekat suhu kamar

Untuk mengurangi ketergantungan kita dari minyak tanah, ezim selulosa sedang digunakan untuk mengubah selulosa sampel kertas dan sampel pertanian menjadi etanol suatu bahan bakar cair.

Enzim lipase sering disalah artikan dengan esterase karena daya kerjanya sangat mirip, yaitu mengkatalis hidrolisis ester karbohidrat:
Trigliseraldehid + H2O —-lipase—> digliseraldehid + asam lemak
Enzim yang pertama diberi nama zimere, yang terdapat didalam ragi dan diastare. Nama enzim diastare diambil berdasarkan daya kerjanya memisah atau mengubah pati yang tidak larut menjadi larut(Winarno, 1986)

Aktivitas enzim kadang-kadang juga membutuhkan suatu kofaktor yang bisa berupa senyawa organik dengan berat molekul cukup tinggi(logam). Senyawa itu terikat pada bagian protein enzim, bila ikatan kendor maka kofaktor tadi disebut koenzim, namun jika terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Pada umumnya dua kofaktor itu tidak dapat dibedakan seperti yang diterangkan diatas, maka keseluruhan enzim tersebut dinamakan haloenzim. Bagian protein dinamakan haloenzimdan bagian nonprotein dinamakan koenzim(Plummer, 1989).

Untuk mengukur jumlah enzim dalam satu sampel ekstrak jaringan atau satuan biologis lainnya, kecepatan reaksi yang dikatalis diukur. Pada keadaan yang sesuai, kecepatan yang diukur sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Walaupun demikian, tidak mudah menentukan jumlah molekul atau massa enzim yang ada.

Oleh karena itu, hasil dinyatakan dengan unit enzim, kemudian jumlah relatif enzim dalam berbagai ekstrak dapat dibandingkan. Unit enzim terbaik dinyatakan dalam mikromol, monomol, dan pikomol dari substrat yang bereaksi atau produk yang dihasilkan(Sherington, 1992).